Всего на сайте:
210 тыс. 306 статей

Главная | Биология, Зоология, Анатомия

α-Аминокислоты, пептиды  Просмотрен 43

Занятие №14

Методические указания для студентов

ТЕМА: α-Аминокислоты, пептиды

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших a-аминокислот как химических основ структурной организации белковых молекул для дальнейшего изучения биологических функций белков на молекулярном уровне.

Теоретические вопросы

1. Строение аминокислот. Классификация. Основы стереоизомерии.

2. Кислотно-основные свойства аминокислот. Биполярный ион, катионная, анионная формы. Изоэлектрическая точка. рК аминокислот.

3. Химические свойства аминокислот:

а) реакции по аминогруппе;

б) реакции по карбоксильной группе;

в) специфические и биологически важные реакции аминокислот;

г) реакции в радикалах, в других характеристических группах.

4. Образование, строение и свойства пептидной связи. Дипептиды, трипептиды, первичная структура белка.

5. Важнейшие пептиды: глутатион, карнозин, 6-аминопенициллонвая кислота, инсулин, окситоцин, вазопрессин, метионин - энкефалин, лейцин - энкефалин.

6. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белков. Функции белков в организме. Денатурация белков. Протеиды и протеины.

7. Свойства растворов высокомолекулярных соединений (ВМС).

Обучающие упражнения

Задание 1. Один из стереоизомеров 2-амино-3-гидроксибутановой кислоты (треонин) входит в состав белков. Какие стереоизомеры возможны для треонина?

Ответ:в молекуле треонина два центра хиральности

Изобразим возможные стереоизомеры в виде проекционной формулы Фишера

 

I II III IV
L-алло-треонин D-алло-треонин D-треонин L-треонин
   

Для отнесения амино- и гидроксикислот к стереохимическим рядам, используется так называемый “гидроксильный ключ”, когда рассматривается конфигурация хирального центра с наименьшим номером.

По этому правилу стереоизомеры I и IV относятся к L ряду, а II и III к D-ряду. В состав белков входит L-треонин IV. Соединения I и II имеют эритроконфигурацию, т.е. заместители находятся в проекции Фишера по одну сторону углеродной цепи, в этом случае еще используется приставка алло-.

Заключение: I и II, III и IV - энантиомеры; I и III; I и IV; II и III; II и IV; диастереомеры.

Задание 2.На примере a-аланина и триптофана опишите схему образования биполярной структуры. Получите дипептиды образованные этими аминокислотами. Каковы особенности строения пептидной связи?

Ответ:

катионная форма биполярный ион анионная форма
  

В кислой среде a-аминокислоты существуют в виде катионной формы, в щелочной в виде анионной и в изоэлектрической точке в виде биполярного иона, т.е. одинаковое количество катионной и анионной форм.

,это формула для определения изоэлектрической точки

катионная форма рКа1=2,4 биполярный ион pJтри=5,9 анионная форма рКа2=9,4
  

 

При взаимодействии триптофана и a-аланина могут образовываться четыре дипептида: Три-Ала, Ала-Три, Ала-Ала, Три-Три.

аланилтриптофан Ала-Три

аланилаланин Ала-Ала

триптофанилтриптофан Три-Три

Предыдущая статья:Тестовые задания для самостоятельного решения Следующая статья:Строение пептидной связи
page speed (0.0157 sec, direct)