Всего на сайте:
210 тыс. 306 статей

Главная | Естествознание

Эволюция живых систем появилась как результат химической эволюции.  Просмотрен 403

Живой организм – это динамическая систе­ма, в которой одни химические соединения превращаются в другие. Такие превращения называются обменом веществ или метаболизмом. Живая система поддерживает свое существование за счёт способности вступать в разнообразные взаимодействия, прежде всего химические. В любой системе осуществляются лишь определённые взаимодействия. Выбор осуществляемых в организме реакций происходит в соответствии с данными хранилища информации и условиями окружающего материального мира. Синтез необходимых организму химических веществ обеспечивается как первичными продуктами, так и энергией на преобразование. Эти процессы тесно взаимосвязаны. Живой системе, как разновидности термодинамической, свойственно стремление к равновесному состоянию. В том числе речь идет и о хими­ческом равновесии — состоянии реагирующих веществ, при котором их отно­сительные количества не изменяются во времени. Постоянство концентра­ций при химическом равновесии не означает, что химические реакции между реагирующими веществами прекратились. Просто при этом скорости прямой и обратной реакций одинаковы, что определяется совокупностью факторов - начальной концентрацией реагентов, темпера­турой, давлением и проч.

Если система не обменивается с окружающей средой ни веществом, ни энер­гией, то она неизбежно будет приближаться к состоянию равновесия, обладающему минимумом суммарной энергии. Может показаться, что существуют противоречащие данному утверждению примеры. Древесина, сахар, бумага и ряд других веществ при обычных условиях обладают высокой химической стабильностью. Однако, если, например, поднести к бумаге зажженную спичку - начинается процесс го­рения. При этом преодолевается энергетический барьер и начинается процесс самопроизвольного об­разования углекислого газа и воды.

Преодоление энергетического барьера возмож­но и при действии катализато­ров, каковыми в живых организмах являются ферменты.

Эти вещества высокоселективны, т.е. способны ускорять одну или небольшое число сходных реакций.

Они-то и определяют, в конечном итоге, функции живого организма, задавая скорости химических реакций.

Химическую природу ферментов впервые определил в 1926 г. американ­ский биохимик, лауреат Нобелевской премии 1946 г. Джеймс Самнер (1887— 1955). Из соевых бобов он выделил в кристаллической форме фермент уреазу и доказал его белковую природу. Дальнейшие исследования показали, что ферменты представляют собой белки. Обратное утверждать нельзя: подав­ляющее большинство белков — ферменты, но есть множество белков с дру­гими функциями (например, белок кератин — главный компонент волос, белок коллаген, содержащийся в костной ткани, коже, и др.). Их называют структурными белками. Недавно выяснилось, что в особом случае ферменты имеют небелковую природу: некоторые рибонуклеиновые кислоты (РНК) способны катализировать изменения в собственной структуре.

 

Белки представляют собой высокомолекулярные органические соедине­ния, построенные из остатков 20 аминокислот. По структуре они относятся к полимерам. Их молекулы имеют форму длинных цепей, состоящих из по­вторяющихся молекул — мономеров. Для образования полимерной молеку­лы каждый мономер должен обладать как минимум двумя реакционноспо-собными связями с другими мономерами.

Белок по своей структуре похож на полимер найлон – и тот и другой, по сути, цепочки мономеров. Различие же в том, что найлон состоит из двух видов мономеров, а белок по­строен из 20 различных мономеров — аминокислот. В зависимости от поряд­ка чередования мономеров образуется множество различных видов белков.

Общая формула аминокислот, образующих белок, имеет вид:

 

При таком строении к центральному атому углерода присо­единены четыре разные группы. Три из них — атом водорода Н, щелочная аминогруппа H2N и карбоксильная группа СООН — для всех аминокислот одинаковы. Аминокислоты отличаются друг от друга составом и структурой четвертой группы, обозначенной R. В наиболее простом случае - в моле­куле глицерина - такая группа представляет собой атом водорода. В молекуле аланина она имеет вид СН3 и т.д.

 

Химическая связь ( —СО—NH— ), соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах белков, называ­ется пептидной связью (рис. 3.3).

Рис.

3.3. Образование пептидной связи белков

 

Все активные организмы, будь то растения, животные, бактерии или ви­русы, содержат белки, построенные из одних и тех же аминокислот. Поэтому в любом виде пищи содержатся те же аминокислоты, которые входят в со­став белков организмов, потребляющих пищу. При синтезе белка в живой системе исполь­зуется информация, в соответствии с которой формируется вполне опреде­ленная последовательность аминокислот для каждого белка.

Последовательность расположения аминокислот в белке определяет его пространственную структуру. Большинство белков выполняют функцию ка­тализаторов. В их пространственной структуре есть активные центры в виде углублений вполне определенной формы. В такие центры попадают молеку­лы, превращение которых катализируется данным белком. Белок, выступаю­щий в данном случае в роли фермента, может катализировать реакцию толь­ко при совпадении по форме превращающейся молекулы и активного цент­ра. Этим и определяется высокая селективность белка-фермента.

Активный центр фермента может образовываться в результате свертыва­ния весьма удаленных друг от друга участков белковой цепи. Поэтому заме­на одной аминокислоты другой даже на небольшом расстоянии от активно­го центра может влиять на селективность фермента либо полностью разру­шить центр. Создавая различные последовательности аминокислот, можно получить разнообразные активные центры. В этом заключается одна из важ­нейших особенностей белков, выступающих в роли ферментов.

От набора ферментов зависит, какие именно реакции будут протекать. Такой набор, в свою очередь, определяется генетической информацией, со­держащейся в наследственном веществе — дезоксирибонуклеиновой кислоте.

 

Высокомолекулярное природное соединение, содержащееся в ядрах клеток живых организмов называется дезоксирибонуклеиновой кислотой (сокращенно ДНК). Молекулы ДНК вместе с белками-гистонами об­разуют вещество хромосом. Гистоны входят в состав ядер клеток и участву­ют в поддержании и изменении структуры хромосом на разных стадиях кле­точного цикла, в регуляции активности генов. ДНК носитель генетичес­кой информации. Отдельные участки молекул ДНК соответствуют определен­ным генам.

Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных одна вокруг другой в спираль (рис.

3.4). Цепи построены из большого числа мономеров четырех типов - нуклеотидов, специфичность которых опре­деляется одним из четырех азотистых оснований: аденин (А), тимин (Т), цитозин (С) и гуанин (G). Сочетание трех рядом стоящих нуклеотидов в цепи ДНК образуют генетический код. Нарушение последовательности нуклеотидов в цепи ДНК приводит к наследственным изменениям в орга­низме — мутациям. ДНК точно вос­производится при делении клеток, что обеспечивает в ряду поколений клеток и организмов передачу на­следственных признаков и специфи­ческих форм обмена Рис. 3.4. Структура молекулы ДНК. веществ.

 

Структурная модель ДНК (мо­дель Уотсона - Крика) в виде двой­ной спирали была предложена в 1953 г. американским биохимиком Дж. Уотсоном (р. 1928) и английским биофизиком и генетиком Ф. Криком (р. 1916). Данная модель позволила объяснить многие свойства и биоло­гические функции молекулы ДНК. За расшифровку генетического кода Дж. Уотсон, Ф. Крик и английский биофизик М. Уилкинс (р. 1916), впервые получивший высококачественную рентгенограмму молекулы ДНК, удостоены Нобелевской премии 1962 г.

 

Предыдущая статья:ЗЕМЛЯ КАК ИСТОЧНИК ВОЗНИКНОВЕНИЯ И РАЗВИТИЯ ЖИЗНИ Следующая статья:КОНЦЕПЦИИ СОВРЕМЕННОГО ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ
page speed (0.0161 sec, direct)